氨基酸在结晶状态是以什么状态存在
氨基酸，是含有碱性氨基和酸性羧基的有机化合物，化学式是RCH(NH2)COOH。羧酸碳原子上的氢原子被氨基取代后形成的化合物。氨基酸分子中含有氨基和羧基两种官能团。与羟基酸类似，氨基酸可按照氨基连在碳链上的不同位置而分为α-，β-，γ-，w-。 。。氨基酸，但经蛋白质水解后得到的氨基酸都是α-氨基酸，而且仅有二十二种，包括甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、甲硫氨酸（蛋氨酸）、脯氨酸、色氨酸、丝氨酸、酪氨酸、半胱氨酸、苯丙氨酸、天门冬酰胺、谷氨酰胺、苏氨酸、天冬氨酸、谷氨酸、赖氨酸、精氨酸、组氨酸、硒半胱氨酸和吡咯赖氨酸（仅在少数细菌中发现），它们是构成蛋白质的基本单位。 氨基酸...全部
氨基酸，是含有碱性氨基和酸性羧基的有机化合物，化学式是RCH(NH2)COOH。羧酸碳原子上的氢原子被氨基取代后形成的化合物。氨基酸分子中含有氨基和羧基两种官能团。与羟基酸类似，氨基酸可按照氨基连在碳链上的不同位置而分为α-，β-，γ-，w-。
。。氨基酸，但经蛋白质水解后得到的氨基酸都是α-氨基酸，而且仅有二十二种，包括甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、甲硫氨酸（蛋氨酸）、脯氨酸、色氨酸、丝氨酸、酪氨酸、半胱氨酸、苯丙氨酸、天门冬酰胺、谷氨酰胺、苏氨酸、天冬氨酸、谷氨酸、赖氨酸、精氨酸、组氨酸、硒半胱氨酸和吡咯赖氨酸（仅在少数细菌中发现），它们是构成蛋白质的基本单位。
氨基酸是构成动物营养所需蛋白质的基本物质。氨基酸作用氨基酸在人体内通过代谢可以发挥下列一些作用：①合成组织蛋白质；②变成酸、激素、抗体、肌酸等含氨物质；③转变为碳水化合物和脂肪；④氧化成二氧化碳和水及尿素，产生能量。
百科x混知：图解蛋白质氨基酸理化性质氨基酸物理性质氨基酸为无色晶体，熔点超过200℃，比一般有机化合物的熔点高很多。α-氨基酸有酸、甜、苦、鲜4种不同味感。谷氨酸单钠和甘氨酸是用量最大的鲜味调味料。
氨基酸一般易溶于水、酸溶液和碱溶液中，不溶或微溶于乙醇或乙醚等有机溶剂。氨基酸在水中的溶解度差别很大，例如酪氨酸的溶解度最小，25℃时，100g水中酪氨酸仅溶解0。045g，但在热水中酪氨酸的溶解度较大。
赖氨酸和精氨酸常以盐酸盐的形式存在，因为它们极易溶于水，因潮解而难以制得结晶。（1）色泽和颜色：各种常见的氨基酸易成为无色结晶，结晶形状因氨基酸的结构不同而有所差异。如L-谷氨酸为四角柱形结晶，D-谷氨酸则为菱形片状结晶。
（2）熔点：氨基酸结晶的熔点较高，一般在200～300℃，许多氨基酸在达到或接近熔点时会分解成胺和CO2。（3）溶解度：绝大部分氨基酸都能溶于水。不同氨基酸在水中的溶解度有差别，如赖氨酸、精氨酸、脯氨酸的溶解度较大，酪氨酸、半胱氨酸、组氨酸的溶解度很小。
各种氨基酸都能溶于强碱和强酸中。但氨基酸不溶或微溶于乙醇。（4）味感：氨基酸及其衍生物具有一定的味感，如酸、甜、苦、咸等。其味感的种类与氨基酸的种类、立体结构有关。从立体结构上讲，一般来说，D-型氨基酸都具有甜味，其甜味强度高于相应的L-型氨基酸。
芳香族氨基酸对紫外线的吸收（5）紫外吸收特性：各种常见的氨基酸对可见光均无吸收能力。但酪氨酸、色氨酸和苯丙氨酸在紫外光区具有明显的光吸收现象。而大多数蛋白质中都含有这3种氨基酸，尤其是酪氨酸。
因此，可以利用280nm波长处的紫外吸收特性定量检测蛋白质的含量。氨基酸的一个重要光学性质是对光有吸收作用。20种Pr-AA在可见光区域均无光吸收，在远紫外区（<220nm）均有光吸收，在紫外区（近紫外区）（220nm～300nm）只有三种AA有光吸收能力，这三种氨基酸是苯丙氨酸、酪氨酸、色氨酸，因为它们的R基含有苯环共轭双键系统。
苯丙AA最大光吸收在259nm、酪AA在278nm、色AA在279nm，蛋白质一般都含有这三种AA残基，所以其最大光吸收在大约280nm波长处，因此能利用分光光度法很方便的测定蛋白质的含量。分光光度法测定蛋白质含量的依据是朗伯—比尔定律。
在280nm处蛋白质溶液吸光值与其浓度成正比。氨基酸化学性质氨基的反应：酰化反应；与亚硝酸反应；与醛反应；磺酰化反应；与DNFB反应；成盐反应。羧基的反应氨基酸的羧基和其他羧酸一样，在一定条件下可以发生酰化、酯化、脱羧和成盐反应。
与水合茚三酮反应：α-氨基酸与水合茚三酮在弱酸性溶液中共热，经氧化脱氨生成相应的α-酮酸，进一步脱羧形成醛，水合茚三酮被还原成还原型茚三酮，在弱酸性溶液中，还原型茚三酮、氨基酸脱下来的氨再与另一个水合茚三酮反应缩合生成蓝紫色复合物，脯氨酸和羟脯氨酸与茚三酮反应产生黄色物质，其余的α-氨基酸与茚三酮反应均产生蓝紫色物质。
这个颜色反应常被用于α-氨基酸的比色测定和色层分析的显色。酸碱1、两性解离与等电点氨基酸在水溶液或结晶内基本上均以兼性离子或偶极离子的形式存在。所谓两性离子是指在同一个氨基酸分子上带有能释放出质子的NH3+缬氨酸离子和能接受质子的COO-负离子，因此氨基酸是两性电解质。
氨基酸的等电点：氨基酸的带电状况取决于所处环境的pH值，改变pH值可以使氨基酸带正电荷或负电荷，也可使它处于正负电荷数相等，即净电荷为零的两性离子状态。使氨基酸所带正负电荷数相等即净电荷为零时的溶液pH值称为该氨基酸的等电点。
氨基酸分子中同时含有酸性基团和碱性基团，因此，氨基酸既能和较强的酸反应。也能与较强的碱反应而生成稳定的盐，具有两性化合物的特征。当调节某一种氨基酸溶液的pH为一定值时，该种氨基酸刚好以偶极离子形式存在，在电场中，既不向负极移动，也不向正极移动，即此时其所带的正、负电荷数相等，净电荷为零，呈电中性，此时此溶液的pH称为该氨基酸的等电点，通常用pI表示。
在等电点时，氨基酸主要以偶极离子的形式存在。当氨基酸溶液的pH大于pI时（如加入碱），氨基酸中的一NH3+给出质子，平衡右移，这时氨基酸主要以阴离子形式存在，若在电场中，则向正极移动。反之，当溶液的pH小于pI时（如加入酸），氨基酸中的一COO-结合质子，使平衡左移，这时氨基酸主要以阳离子形式存在，若在电场中，则向负极移动。
各种氨基酸由于其组成和结构的不同，而具有不同的等电点。中性氨基酸的等电点小于7，一般为5。0～6。5。酸性氨基酸的等电点为3左右。碱性氨基酸的等电为7。58～10。8。带电颗粒在电场的作用下，向着与其电性相反的电极移动，称为电泳。
由于各种氨基酸的相对分子质量和pI不同，在相同pH的缓冲溶液中，不同的氨基酸不仅带的电荷状况有差异，而且在电场中的泳动方向和速率也往往不同。因此，基于这种差异，可用电泳技术分离氨基酸的混合物。
例如，天冬氨酸和精氨酸的混合物置于电泳支持介质（滤纸或凝胶）中央，调节溶液的pH至6。02（为缓冲溶液）时，此时天冬氨酸（pI=2。98）带负电荷，在电场中向正极移动，而精氨酸（pI=10。76）带正电荷，向负极移动。
2、解离常数解离式中K1和K2′分别代表α－碳原子上-COOH和-NH3的表现解离常数。在生化上，解离常数是在特定条件下（一定溶液浓度和离子强度）测定的。等电点的计算可由其分子上解离基团的表观解离常数来确定。
氨基酸解离常数缩写中文译名支链分子量等电点羧基解离常数氨基解离常数Pkr(R)R基GlyG甘氨酸亲水性75。075。972。359。78-HAlaA丙氨酸疏水性89。096。022。359。87-CH₃ValV缬氨酸疏水性117。
156。482。399。74-CH-(CH₃)₂LeuL亮氨酸疏水性131。175。982。339。74-CH₂-CH(CH₃)₂IleI异亮氨酸疏水性131。176。052。329。76-CH(CH₃)-CH₂-CH₃PheF苯丙氨酸疏水性165。
195。492。209。31-CH₂-C₆H₅TrpW色氨酸疏水性204。235。892。469。41-CH₂-C₈NH₆TyrY酪氨酸亲水性181。195。642。209。2110。46-CH₂-C₆H₄-OHAspD天冬氨酸酸性133。
102。851。999。903。90-CH₂-COOHAsnN天冬酰胺亲水性132。125。412。148。72-CH₂-CONH₂GluE谷氨酸酸性147。133。152。109。474。07-(CH₂)₂-COOHLysK赖氨酸碱性146。
199。602。169。0610。54-(CH₂)₄-NH₂GlnQ谷氨酰胺亲水性146。155。652。179。13-(CH₂)₂-CONH₂MetM甲硫氨酸疏水性149。215。742。139。
28-(CH₂)2-S-CH₃SerS丝氨酸亲水性105。095。682。199。21-CH₂-OHThrT苏氨酸亲水性119。125。602。099。10-CH(CH₃)-OHCysC半胱氨酸亲水性121。
165。051。9210。708。37-CH₂-SHProP脯氨酸疏水性115。136。301。9510。64-C₃H₆HisH组氨酸碱性155。167。601。809。336。04-CH2-C3H3N2ArgR精氨酸碱性174。
2010。761。828。9912。48-(CH2)3-NHC(NH)NH23、多氨基（碱性氨基酸）和多羧基（酸性氨基酸）氨基酸的解离解离原则：先解离α-COOH，随后其他-COOH；然后解离α-NH3+，随后其他-NH2。
总之羧基解离度大于氨基，α-C上基团大于非α-C上同一基团的解离度。等电点的计算：首先写出解离方程，两性离子左右两端的表观解离常数的对数的算术平均值。一般pI值等于两个相近pK值之和的一半。如天冬氨酸、赖氨酸。
4、氨基酸的酸碱滴定曲线以甘氨酸为例：摩尔甘氨酸溶于水时，溶液pH为5。97，分别用标准NaOH和HCl滴定，以溶液pH值为纵坐标，加入HCl和NaOH的摩尔数为横坐标作图，得到滴定曲线。该曲线一个十分重要的特点就是在pH=2。
34和pH=9。60处有两个拐点，分别为其pK1和pK2。对应密码子表密码子，RNA分子中每相邻的三个核苷酸编成一组，在蛋白质合成时，代表某一种氨基酸。科学家已经发现，信使RNA在细胞中能决定蛋白质分子中的氨基酸种类和排列次序。
也就是说，信使RNA分子中的四种核苷酸（碱基）的序列能决定蛋白质分子中的20种氨基酸的序列。碱基数目与氨基酸种类、数目的对应关系是怎样的呢？为了确定这种关系，研究人员在试管中加入一个有120个碱基的信使RNA分子和合成蛋白质所需的一切物质，结果产生出一个含40个氨基酸的多肽分子。
可见，信使RNA分子上的三个碱基能决定一个氨基酸。密码子第一个字母第二个字母第三个字母UCAGU苯丙氨酸丝氨酸酪氨酸半胱氨酸UU苯丙氨酸丝氨酸酪氨酸半胱氨酸CU亮氨酸丝氨酸终止终止（或硒半胱氨酸）①AU亮氨酸丝氨酸终止（或吡咯赖氨酰）②色氨酸GC亮氨酸脯氨酸组氨酸精氨酸UC亮氨酸脯氨酸组氨酸精氨酸CC亮氨酸脯氨酸谷氨酰胺精氨酸AC亮氨酸脯氨酸谷氨酰胺精氨酸GA异亮氨酸苏氨酸天冬酰胺丝氨酸UA异亮氨酸苏氨酸天冬酰胺丝氨酸CA异亮氨酸苏氨酸赖氨酸精氨酸AA甲硫氨酸（起始）苏氨酸赖氨酸精氨酸GG缬氨酸丙氨酸天冬氨酸甘氨酸UG缬氨酸丙氨酸天冬氨酸甘氨酸CG缬氨酸丙氨酸谷氨酸甘氨酸AG缬氨酸（起始）丙氨酸谷氨酸甘氨酸G注：①在遗传密码中，硒半胱氨酸的编码是UGA（即乳白密码子），通常用作终止密码子。
但如果在mRNA中有一个硒半胱氨酸插入序列（SElenoCysteine Insertion Sequence, SECIS），UGA就用作硒半胱氨酸的编码。②吡咯赖氨酸在产甲烷菌的甲胺甲基转移酶中发现，是人类已知的第22种参与蛋白质生物合成的氨基酸，与标准氨基酸不同的是，它由终止密码子UAG的有义编码形成。
结构通式图1 氨基酸结构通式氨基酸是指含有氨基的羧酸。生物体内的各种蛋白质是由20种基本氨基酸构成的。除甘氨酸外均为L-α-氨基酸（其中脯氨酸是一种L-α-亚氨基酸），R-α-氨基酸其结构通式如图1（R基为可变基团）：除甘氨酸外，其它蛋白质氨基酸的α-碳原子均为不对称碳原子（即与α-碳原子键合的四个取代基各不相同），因此氨基酸可以有立体异构体，即可以有不同的构型（D-型与L-型两种构型）。
氨基酸氨基酸的发现1827年，Auguste Arthur Plisson和Étienne Ossian Henry通过水解1806年从芦笋汁中分离出的芦笋胺（asparagine），首次发现了天冬氨酸。
他们最初的方法是用氢氧化铅，但现在更常用其他各种酸或碱来代替。而后陆续有几个氨基酸被单独发现，而最后确立氨基酸的命名则是在1900年左右通过化学家在实验室水解不同的蛋白，得到了很多种不同的氨基酸，就是有一个氨基一个羧基和一个侧链的结构的物质。
1820年在蛋白质的水解产物中发现了结构最简单的甘氨酸。1935年发现最后一种氨基酸苏氨酸，1940年代，人类已发现自然界中存在20余种氨基酸。赖氨酸是Drech-sel于1889年首先从酪蛋白上分离出来的。
氨基酸工业发展历史世界上最早从事氨基酸工业化生产的是日本味之素公司的创造人菊地重雄。菊地20世纪40年代初在实验室中偶然发现：在海带浸泡液中可提取出一种白色针状结晶物。该物质具有强烈鲜味，分析结果表明它是谷氨酸的一种钠盐。
菊地重雄最后终于找到一种工业化生产味之素的新途径即利用小麦粉加工淀粉后剩下的“面筋”为原料，首先用盐酸将其水解得到谷氨酸，然后加入纯碱中和即可得到食品级的谷氨酸钠。谷氨酸是世界上第一个工业化生产的氨基酸单一产品。
此后，科学家利用蛋白质水解法可将羽毛、人发、猪血等原料水解成为氨基酸，但这些氨基酸多为“DL混合型氨基酸”其拆分十分困难。在60年代确立的工业微生物发酵法使氨基酸工业开始起飞。此后许多种常用氨基酸品种（其中包括：谷氨酸、赖氨酸、苏氨酸、苯丙氨酸等等）均可利用微生物发酵法生产，从而使其产量大增，成本大为下降。
收起
