内质网功能

内质网的功能有哪些？

内质网的功能内质网是指细胞质中一系列囊腔和细管，彼此相通，形成一个隔离于细胞质基质的管道系统。它是细胞质的膜系统，外与细胞膜相连，内与核膜的外膜相通，将细胞中的各种结构连成一个整体，具有承担细胞内物质运输的作用。 内质网能有效地增加细胞内的膜面积，内质网能将细胞内的各种结构有机地联结成一个整体。滑面内质网上没有核糖体附着，这种内质网所占比例较少，但功能较复杂，它与脂类、糖类代谢有关。粗面内质网上附着有核糖体，其排列也较滑面内质网规则，功能主要与蛋白质的合成有关。 这两种内质网的比例与细胞的功能有着密切的联系，如胰腺细胞中粗面型内质网特别发达，这与胰腺细胞合成和分泌大量的胰消化酶蛋白有关...全部

  内质网的功能内质网是指细胞质中一系列囊腔和细管，彼此相通，形成一个隔离于细胞质基质的管道系统。它是细胞质的膜系统，外与细胞膜相连，内与核膜的外膜相通，将细胞中的各种结构连成一个整体，具有承担细胞内物质运输的作用。
  内质网能有效地增加细胞内的膜面积，内质网能将细胞内的各种结构有机地联结成一个整体。滑面内质网上没有核糖体附着，这种内质网所占比例较少，但功能较复杂，它与脂类、糖类代谢有关。粗面内质网上附着有核糖体，其排列也较滑面内质网规则，功能主要与蛋白质的合成有关。
  这两种内质网的比例与细胞的功能有着密切的联系，如胰腺细胞中粗面型内质网特别发达，这与胰腺细胞合成和分泌大量的胰消化酶蛋白有关，在睾丸和卵巢中分泌性激素的细胞中，则滑面型内质网特别发达，这与合成和分泌性激素有关。
  细胞质中内质网的发达程度与其生命活动的旺盛程度呈正相关。电镜下，内质网是由单位膜构成的扁囊（池）和小管，并互相通连。粗面内质网由扁囊和附着在其外表面的核糖体构成，表面粗糙，细胞核周围的粗面内质网可与核膜外层通连。
  主要功能是合成分泌蛋白质。滑面内质网表面光滑无核糖体附着，主要参与类固醇、脂类的合成与运输，糖代谢及激素的灭活等。（一）蛋白质合成蛋白质都是在核糖体上合成的，并且起始于细胞质基质，但是有些蛋白质在合成开始不久后便转在内质网上合成，这些蛋白质主要有：①向细胞外分泌的蛋白、如抗体、激素；②跨膜蛋白，并且决定膜蛋白在膜中的排列方式；③需要与其它细胞组合严格分开的酶，如溶酶体的各种水解酶；④需要进行修饰的蛋白，如糖蛋白。
  C。Milstein（1972）发现从骨髓瘤细胞提取的免疫球蛋白分子N端要比分泌到细胞外的N端多出一段。G。Blobel和D。Sabatini等根据进一步的实验，提出了信号假说（Signalhypothesis），认为蛋白质上的信号肽，指导蛋白质转至内质网上合成。
  Blobel因此项发现获1999年诺贝尔生理医学奖。蛋白质转入内质网合成至少涉及5种成分：①信号肽（signalpeptide），是引导新合成肽链转移到内质网上的一段多肽，位于新合成肽链的N端，一般16~30个氨基酸残基，含有6-15个带正电荷的非极性氨基酸，由于信号肽又是引导肽链进入内质网腔的一段序列，又称开始转移序列（starttransfersequence）。
  ②信号识别颗粒（signalrecognitionparticle，SRP），由6种结构不同的多肽组成，结合一个7SRNA，分子量325KD，属于一种核糖核蛋白(ribonucleoprotein)。
  SRP与信号序列结合，导致蛋白质合成暂停。③SRP受体（SPRreceptor），是膜的整合蛋白，为异二聚体蛋白，存在于内质网上，可与SRP特异结合。④停止转移序列（stoptransfersequence），肽链上的一段特殊序列，与内质网膜的亲合力很高，能阻止肽链继续进入内质网腔，使其成为跨膜蛋白质。
  ⑤转位因子（translocator），由3-4个Sec61蛋白复合体构成的一个类似炸面圈的结构，每个Sec61蛋白由三条肽链组成。蛋白质转入内质网合成的过程：信号肽与SRP结合→肽链延伸终止→SRP与受体结合→SRP脱离信号肽→肽链在内质网上继续合成，同时信号肽引导新生肽链进入内质网腔→信号肽切除→肽链延伸至终止→翻译体系解散。
  这种肽链边合成边向内质网腔转移的方式，称为co-translation。一些信号肽序列的蛋白质及信号序列PreproalbuminMet-Lys-Trp-Val-Thr-Phe-Leu-Leu-Leu-Leu-Phe-Ile-Ser-Gly-Ser-Ala-Phe-Ser↓Arg．．．Pre-IgGlightchainMet-Asp-Met-Arg-Ala-Pro-Ala-Gln-Ile-Phe-Gly-Phe-Leu-Leu-Leu-Leu-Phe-Pro-Gly-Thr-Arg-Cys↓Asp．．．PrelysozymeMet-Arg-Ser-Leu-Leu-Ile-Leu-Val-Leu-Cys-Phe-Leu-Pro-Leu-Ala-Ala-Leu-Gly↓Lys．．．（二）蛋白质的修饰与加工包括糖基化、羟基化、酰基化、二硫键形成等，其中最主要的是糖基化，几乎所有内质网上合成的蛋白质最终被糖基化。
  糖基化的作用是：①使蛋白质能够抵抗消化酶的作用；②赋予蛋白质传导信号的功能；③某些蛋白只有在糖基化之后才能正确折叠。糖基一般连接在4种氨基酸上，分为2种：O-连接的糖基化（O-linkedglycosylation）：与Ser、Thr和Hyp的OH连接，连接的糖为半乳糖或N-乙酰半乳糖胺，在高尔基体上进行O-连接的糖基化。
  N-连接的糖基化（N-linkedglycosylation）：与天冬酰胺残基的NH2连接，糖为N-乙酰葡糖胺。内质网上进行的为N-连接的糖基化。糖的供体为核苷糖(nucleotidesugar)，如CMP-唾液酸、GDP-甘露糖、UDP-N-乙酰葡糖胺等。
  糖分子首先被糖基转移酶转移到膜上的磷酸长醇（dolicholphosphate）分子上，装配成寡糖链。再被寡糖转移酶转到新合成肽链特定序列（Asn-X-Ser或Asn-X-Thr）的天冬酰胺残基上。
  （三）新生肽链的折叠、组装和运输COPII介导由内质网输出的膜泡运输，这种膜泡由内质网的排出位点（exitsites）以出芽的方式排出，内质网的排出位点没有结合核糖体，随机分布在内质网上。不同的蛋白质在内质网腔中停留的时间不同，主要取决于蛋白质完成正确折叠和组装的时间，这一过程是在属于hsp70家族的ATP酶的作用下完成的，需要消耗能量。
  有些无法完成正确折叠的蛋白质被输出内质网，转入溶酶体中降解掉，大约90%的新合成的T细胞受体亚单位和乙酰胆碱受体都被降解掉，而从未到达靶细胞膜。收起